Белки — состав, свойства и роль в диете

Что такое белок и каковы его функции

На уроках биологии и химии довольно много времени уделяется этой важной теме. Белки (protein) являются природными гетерополимерами, состоящие из α-аминокислот. Соединяет их вместе пептидная связь. Для синтеза огромного множества белков в человеческом организме используется 20.

Состав каждого белка, синтезированного в организме, определяется геномом. Различные комбинации генетического кода позволяют создавать из стандартных аминокислот огромное множество белков, отвечающих за разнообразные функции в нашем теле.

Некоторые белки довольно сложно классифицировать исключительно по их функциям. Так как один белок часто может отвечать за выполнение нескольких задач.

Список функций белков выглядит следующим образом:

1. Структурная – отвечает за образование цитоскелета клеток, придает форму разным тканям. Наиболее известные — это коллагены и эластин, входящие в состав межклеточного вещества. А также кератин – основной белок, формирующий ногти и волосы.
2. Защитная функция разделяется на физическую, иммунную и химическую. За физическую защиту в основном отвечают тромбины, свертывающие кровь, и коллагены и кератин, формирующие роговые щитки, волосы, кожу. Химическую защиту от различных токсинов в организме выполняют в основном ферменты печени. Они растворяют токсины, позволяя быстрее вывести их. За иммунную защиту отвечают различные иммуноглобулины.
3. Каталитическая функция использует ферменты. Это особые белки, позволяющие катализировать реакции, расщепляющие большие молекулы, или же наоборот их синтезировать. Ферменты позволяют ускорять все химические реакции в сотни и тысячи раз. За последнее время науке стало известно свыше 5000 различных ферментов.
4. Регуляторная функция отвечает за управление всей жизнедеятельностью клетки. Белки из данной группы регулируют количество и активность остальных белков, а также множество процессов внутри самой клетки.
5. Сигнальная функция выполняется гормонами и цитокинами. Эти белки являются сигнальным веществом, позволяя передавать информацию или сигналы частями организма.
6. Транспортная – позволяет переносить различные вещества от одних органов и клеток к другим. Наиболее известный пример – это гемоглобин, транспортирующий кислород и углекислый газ.
7. Запасная функция. Ее выполняют белки, запасающиеся в организме для экстренных случаев в качестве энергии или источника аминокислот.
8. Рецепторная. Ее выполняют белки, реагирующие свет, физическое воздействие или химическое вещество.
9. Моторная функция выполняется целыми группами белков. Среди них, например, актин и миозин. Они являются основными компонентами мышц и позволяют им сокращаться. Другие белки позволяют клеткам лейкоцитов передвигаться внутри организма.

Какой бывает белок

Различают животный и растительный (по происхождению). Требуется употребление двух видов.

Животный:

• Мясо;
• Рыба;
• Молочная продукция;
• Яйца.

Яичный белок легко и почти полностью усваивается организмом (90-92%). Белки кисломолочных продуктов несколько хуже (до 90%). Белки свежего цельного молока усваиваются еще меньше (до 80%).
Ценность говядины и рыбы в самом лучшем сочетании незаменимых аминокислот.

Растительный:

• Зерновые культуры, злаки;
• Бобовые;
• Соя;
• Орехи;
• Фрукты.

Соя, рапса и хлопковые семена имеют хорошее для организма соотношение аминокислот. У зерновых культур такое соотношение более слабое.

Нет продукта с идеальным соотношением аминокислот. Правильное питание предполагает сочетание животных и растительных белков.

В основу питания «по правилам» положен животный белок. Он богат незаменимыми аминокислотами, и обеспечивает хорошее усваивание белка растительного.

Строение белков

Беки относятся к линейным полимерам. В их составе могут присутствовать несколько α-амиокислот и неаминокислотные компоненты. На первый взгляд всего 20 аминокислот – это небольшой выбор.

Но на самом деле молекула белка, состоящая всего из 5 компонентов аминокислот, может иметь свыше миллиона вариантов построения. Небольшой белок может иметь в своей цепочке сотню аминокислотных остатков.

При синтезе белка аминокислоты соединяются благодаря пептидной связи. Они соединяются разными концами, одна с помощью карбоксильной группы (-COOH), а другая аминогруппой (-NH2). При таком соединении у белка появляются два соответственных конца С и N.

Структуры белков

Структурные организации белков классифицируют на 4 уровня. Это первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры.

Первичная представляет собой стандартную цепочку аминокислот. Их последовательность закодирована генетически. Она обычно описывается трехбуквенными обозначениями аминокислотных остатков в цепочке.

Вторичная представляет собой упорядоченно свернутую спиралеобразно цепочку аминокислот. Она напоминает пружинку. У спирали стабильная структура, так как ее витки крепятся между собой водородными связями. Почти все СО- и NН- группы устанавливают друг с другом такие связи. Среди белков данной структуры особенно выделяются коллагены и кератин.

Третичная – в основном формируется благодаря гидрофильно-гидрофобным взаимодействиям. Возникающие водородные ионные и дисульфидные связи способствуют взаимодействию между радикалами аминокислот. Благодаря этому полипептидная связь укладывается в специальные глобулы. К белкам третичной структуры уже относятся множество ферментов, антител и гормонов.

Четвертичная – присуща сложным формам ферментов или белков, которые состоят из 2 или 3 глобул. Они связываются в молекуле как ионными, так и гидрофобными взаимодействиями. А иногда возникают электростатические взаимодействия или дисульфидные связи. Наиболее известный и изученный белок данной классификации – гемоглобин.

Протеины и протеиды — простые и сложные белки

Еще одна классификация белков это – протеины и протеиды. Первые — это простые белки, в состав которых входят исключительно остатки аминокислот. А вот в протеидах, помимо основного скелета из аминокислот, присутствуют еще не белковые группы (простетические).

В зависимости от дополнительной небелковой составляющей протеиды делят на другие группы:

1. Липопротеины – включают в себя различные липиды. В основном данные белки выполняют транспортировку липидов.
2. Фосфопротеины – имеют фосфорную кислоту. К таким белкам относятся вителлин и казеноген.
3. Металлопротеины – могут иметь катионы одного и более металлов в своей структуре. Наиболее известен гемоглобин с молекулами железа.
4. Гликопротеины – имеют в своем составе различные углеводы.
5. Нуклеопротеины – являются главными белками, отвечающими за передачу наследственной информации.

Физико-химические свойства белков

Белки проявляют свойства амфотерности (от греч. «двойственность). Они могут в зависимости от различных факторов проявлять как кислотные, так и основные свойства.

Также белки могут быть растворимыми или не растворимыми в воде. На растворимость могут влиять как сама структура белка, так и характер растворителя, pH самого раствора или ионная сила.

Белки могут быть гидрофобными или гидрофильными. Последние в основном располагаются в ядре, цитоплазме или межклеточном веществе.

Еще одно свойство белков это денатурация. Это так называемая потеря четвертичной, третичной структур. Белки отлично приспособлены для жизни и функционирования в условиях организма, но при резком изменении внешних условий структура белка может разрушиться.

Среди таких воздействий выделяют ультразвук, высокие и низкие температуры, облучения, встряхивания, вибрации, а также действие кислот или щелочей. Денатурация может быть как частичной, так и полной, или же обратимой и необратимой.

Значение белков для организма

Как мы увидели из вышеприведенных функций и особенностей, белки имеют огромное значение для организма человека. Они придают форму клеткам и тканям организма, переносят различные элементы между органами и клетками, отвечают за восприятие окружающего мира.

Белки защищают нас от природных факторов и от воздействий вредоносных микроорганизмов. Без них в принципе невозможно как минимум прохождение химических реакций в организме и обмен веществ, так и наличие жизни как самовоспроизводящейся структуры. По истине, роль белков сложно переоценить.

Что относится к белковой пище

Белки являются одним из самых основных строительных материалов для нашего организма. Поэтому, чтобы питание снабжало организм человека нужными веществами, следует всегда иметь в рационе белковые продукты.

Богаты по содержанию белка следующие:

• мясо;
• рыба;
• различные морепродукты;
• яйца;
• бобовые;
• молочные продукты.

Белки – это полимеры

Белки, или протеины – это нерегулярные (не имеющие определённой закономерности в последовательности мономеров) полимеры, состоящие из мономеров, называемые аминокислотами. Протеины, в состав молекул которых входит от пятидесяти до нескольких тысяч остатков аминокислот, называются белками. Молекулы с меньшим количеством мономеров именуются пептидами.

Общие сведения о пептидах и белках

Белок состоит из одной или нескольких длинных неразветвлённых цепей. Каждая цепь называется полипептидом и состоит из аминокислот, скреплённых пептидными связями. Термины «белок» и «полипептид» часто используются свободно, что может вызывать путаницу. Для белка, который включает только одну полипептидную цепь, оба термина являются синонимами.

В природе существуют около 500 аминокислот. В образовании белков обычно (но не всегда) участвуют только 20 из них – их называют белокобразующими. Порядок соединения мономеров в белке определяет его структуру и функции. Многие учёные считают, что аминокислоты были первыми органическими молекулами, появившимися на Земле. Возможно, океаны, которые существовали в начале истории нашей планеты, содержали большое их разнообразие.

Белокобразующие аминокислоты

Автотрофные организмы синтезируют все необходимые им аминокислоты из продуктов фотосинтеза и азотсодержащих неорганических соединений. Для гетеротрофов источником аминокислот являются продукты питания. В организме человека и животных некоторые аминокислоты могут синтезироваться из продуктов обмена веществ (в первую очередь — из других аминокислот). Такие аминокислоты называются заменимыми.

Другие же, так называемые незаменимые аминокислоты, не могут быть собраны в организме и поэтому должны постоянно поступать в него в составе белков пищи. Протеины, содержащие остатки всех незаменимых аминокислот, называются полноценными. Неполноценные белки – это те, в составе которых отсутствуют остатки тех или иных незаменимых аминокислот.

Незаменимыми аминокислотами для человека являются: триптофан, лизин, валин, изолейцин, треонин, фенилаланин, метионин и лейцин. Для детей незаменимыми являются также аргинин и гистидин.

Полипептидные цепи могут быть очень длинными и включать самые разные комбинации аминокислотных остатков. Каждый конкретный белок характеризуется строго постоянным составом и последовательностью аминокислот.

Димер мембранного белка кальсеквестрина.
Deposition authors: Wang, S., Trumble, W.R., Liao, H., Wesson, C.R., Dunker, A.K., Kang, C., CC BY 3.0

Белки, образованные только остатками аминокислот, называются простыми. Сложными являются протеины, имеющие в своём составе компонент неаминокислотной природы. Это могут быть ионы металлов (Fe2+, Zn2+, Mg2+, Mn2+), липиды, нуклеотиды, сахара и др. Простыми белками являются альбумины крови, фибрин, некоторые ферменты (трипсин) и др. Сложные белки – это большинство ферментов, иммуноглобулины (антитела).

Структуры белка

Первичная – цепочка из аминокислот, связанных пептидной связью (сильной, ковалентной). Чередуя 20 аминокислот в разном порядке, можно получать миллионы разных белков. Если поменять в цепочке хотя бы одну аминокислоту, строение и функции белка изменятся, поэтому первичная структура считается самой главной в белке.

Вторичная – спираль. Удерживается водородными связями (слабыми).

Третичная – глобула (шарик). Четыре типа связей: дисульфидная (серный мостик) сильная, остальные три (ионные, гидрофобные, водородные) – слабые. Форма глобулы у каждого белка своя, от нее зависят функции. При денатурации форма глобулы меняется, и это сказывается на работе белка.

Четвертичная – имеется не у всех белков. Состоит из нескольких глобул, соединенных между собой теми же связями, что и в третичной структуре. (Например, гемоглобин.)

Состав аминокислот

Аминокислоты, как следует из их названия, содержат основную аминогруппу (— NH2), а также кислотную карбоксильную группу (—COOH), обе они связаны с центральным атомом углерода. Углерод дополнительно скреплен с водородом и функциональной белковой группой, называемой радикалом (R). Эти компоненты полностью заполняют все связи центрального атома углерода.

Общая структура α-аминокислот, составляющих белки (кроме пролина).
Автор: User:X-romix

Уникальный характер каждой аминокислоты определяется природой группы радикала. Обратите внимание, что если группа радикала не содержит атома водорода (Н), как в глицине, то аминокислота хиральна и может существовать в форме двух энантиомеров: d или L. В белках живых систем содержатся обычно α (L)-аминокислоты, а β (d)-аминокислоты встречаются крайне редко.

Группа радикала определяет химические свойства аминокислот – они могут быть полярными или неполярными, гидрофобными или гидрофильными. Серин с радикалом -CH2OH является полярной молекулой, Аланин, который имеет –CH3 как группу радикала – неполярен.

Существуют также основные аминокислоты (более чем с одной аминогруппой) и кислые аминокислоты (более чем с одной карбоксильной группой). Наличие дополнительной амино- или карбоксильной группы оказывает влияние на свойства аминокислоты, которые играют определяющую роль в формировании пространственной структуры белка.

В состав радикала некоторых аминокислот (например, цистеина) входят атомы серы. Все 20 аминокислот сгруппированы в пять химических классов, основанных на группе их радикала.

1. Неполярные аминокислоты, такие как лейцин, часто имеют в качестве радикала —CH2 или —CH3.
2. Полярные незаряженные аминокислоты, такие как треонин, с радикалом, содержащим кислород или гидроксильную группу (-OH).
3. Заряженные аминокислоты, такие как глутаминовая кислота, с радикалом, имеющим кислоты или основания, способные к ионизации.
4. Ароматические аминокислоты, такие как фенилаланин, имеющий группу радикала, содержащую органическое (углеродное) кольцо с чередованием одиночных и двойных связей. Они также неполярны.
5. Аминокислоты, обладающие особыми функциями и свойствами. Например, метионин, который часто является первой аминокислотой в цепи белков, пролин, вызывающий перегибы в цепях, цистин, связывающий цепи вместе.

Каждая аминокислота влияет на форму белка по-разному, в зависимости от химической природы боковых групп. Например, части белковой цепи с многочисленными неполярными аминокислотами сворачиваются внутрь своей цепи путём гидрофобного исключения.

Белки и пептидные связи

В дополнении к группе радикала каждая аминокислота имеет положительно заряженную аминогруппу (NH3 +) на одном конце и отрицательно заряженную гидроксильную группу (COO -) на другом. Амино- и карбоксильные группы у пары аминокислот могут подвергаться реакции дегидрации (выделение молекулы воды) с образованием ковалентной связи. Ковалентная связь, скрепляющая две аминокислоты, называется пептидной. Скреплённые таким способом аминокислоты не могут свободно вращаться вокруг N-C связи. Этот факт является основным фактором образования конструкции белковых молекул.

Пептидная связь

Наличие как основной, так и кислотной групп обусловливает амфотерность (проявление как кислотных, так и основных свойств) и высокую реакционную способность аминокислот.

При соединении двух аминокислот образуется дипептид. На одном конце молекулы дипептида находится свободная аминогруппа, на другом — свободная карбоксильная группа. Благодаря этому дипептид может присоединять к себе другие аминокислоты, образуя олигопептиды. Если таким образом соединяется более 10 остатков аминокислот, то образуется полипептид.

Новаторская работа Фредерика Сангера в начале 1950-х годов доказала, что каждый вид белка имеет определённую аминокислотную последовательность. Для отщепления аминокислот он использовал химические методы, после этого определял их. Сангер преуспел в расшифровке аминокислотной последовательности инсулина. Он продемонстрировал, что все молекулы инсулина имеют одинаковый состав аминокислот.

Уровни структурной организации белков

Форма белка определяет его функцию. Один из способов изучить что-то столь же маленькое как белок – посмотреть на него при помощи коротковолнового излучения, которое представлено рентгеновскими лучами. Рентгеновские лучи пропускают через белок для получения дифракции его узора. Эта картинка кропотливо анализируется и позволяет исследователю построить трёхмерное изображение молекулы с положением каждого её атома. Первым белком, проанализированным таким образом, был миоглобин; вскоре такому же анализу был подвергнут связанный с ним белок гемоглобин.

Когда было изучено достаточное количество протеинов, стал очевиден общий принцип их строения: в каждом исследованном белке все внутренние аминокислоты, такие как лейцин, валин и фенилаланин, неполярны. Тенденция воды к исключению неполярных молекул буквально толкает такие части цепи аминокислот внутрь протеина. Неполярные аминокислоты вынуждены тесно контактировать друг с другом, оставляя мало свободного места внутри молекулы. Полярные и заряженные аминокислоты концентрируются на поверхности белка, за исключением немногих, играющих ключевые функциональные роли.

Структура белков, как правило, описывается как иерархия четырёх уровней: первичного, вторичного, третичного и четвертичного. Мы рассмотрим эту точку зрения, а затем интегрируем её с более современным подходом, вытекающим из расширяющихся знаний о белковой структуре.

Уровни организации молекул белка

Первичная структура белков

Первичная структура белка – это его аминокислотная последовательность, т. е. это цепочка из множества аминокислотных остатков, соединённых пептидными связями. Это наиболее важная структура, так как именно она определяет форму, свойства и функции белка. На основе первичной структуры создаются другие формы молекулы.

Группы радикалов, которыми отличаются аминокислоты, не играют роли в пептидной цепи белков и протеин может включать любую последовательность аминокислот. Так как любая из 20 аминокислот может появиться в любом месте, белок, содержащий 100 мономеров, может образовать любую из 20 100 различных аминокислотных последовательностей. Это важное свойство белков позволяет им быть разнообразными, но каждый из них функционирует только при определённой аминокислотной последовательности.

Вторичная структура белка

Боковые и пептидные группы полипептидных цепей могут образовывать водородные связи. Вторичная структура белка возникает в результате связывания атомов водорода NH-групп и кислорода CO-групп. Полипептидная цепь при этом спирально закручивается. Водородные связи слабые, но благодаря их большому числу они обеспечивают стабильность этой структуры. Спиральную конфигурацию имеют, например, молекулы кератина, миозина и коллагена.

Водородные связи пептидов могут образовываться с водой. Если связей с водой будет слишком много, белки не смогут приобрести глобулярной структуры. Лайнус Полинг предположил, что пептидные группы могут взаимодействовать друг с другом, если пептид свёрнут в спираль, которую он назвал α-спиралью. Этот вид регулярного взаимодействия в пептиде формирует его вторичную структуру.

Вторичная структура инсулина

Другая форма вторичной структуры формируется между зонами пептида, расположенными в один ряд, в результате чего получается плоская молекула, собранная в складки, называемая β-листом. Части белка могут быть либо параллельными, либо антипараллельными – в зависимости от того, являются ли смежные участки пептида ориентированными в одном или в противоположном направлении.

Эти два вида вторичной структуры создают зоны белка – цилиндрические (α-спирали) и плоские (β-листы). Конечная структура белка может включать области каждого типа вторичной структуры. Например ДНК-связывающие белки обычно имеют области α-спирали, которые могут лежать поперёк ДНК и взаимодействовать непосредственно с основаниями ДНК. Белки порины, образующие отверстия в мембранах, состоят из β-листов. В гемоглобине α и β-структуры (глобины) имеют в молекуле свои зоны.

Вторичная структура белков

Третичная структура белков

Окончательная структура химически связанных белков называется третичной. Третичная структура формируется за счет образования водородных, ионных и других связей, возникающих в водной среде между разными группами атомов белковой молекулы вторичной структуры.

У некоторых белков важную роль в образовании третичной структуры играют S – S связи (дисульфидные) между остатками цистеина (аминокислоты, содержащей серу). При этом полипептидная спираль укладывается в своеобразный клубок (глобулу) таким образом, что гидрофобные аминокислотные радикалы погружаются внутрь глобулы, а гидрофильные располагаются на поверхности и взаимодействуют с молекулами воды. Третичной структурой определяются специфичность белковых молекул, их биологическая активность. Её имеют многие белки, например миоглобин (белок, который участвует в создании запаса кислорода в мышцах) и трипсин (фермент, расщепляющий белки пищи в кишечнике).

Третичная структура стабилизируется рядом сил, в том числе:

• водородными связами между радикалами различных аминокислот;
• электростатическим притяжением радикалов с противоположными зарядами;
• гидрофобным исключением неполярных радикалов;
• ковалентными дисульфидными связами.

На стадии третичной структуры по форме молекул белки можно разделить на две группы:

• глобулярные – имеют округлую форму. Такую форму имеют глобулины и альбумины крови, фибриноген, гемоглобин;
• фибриллярные – характеризуются вытянутой, нитевидной формой молекул. Это кератин, коллаген, миозин, эластин и др.

Четвертичная структура белка

Когда два или более полипептида связываются с образованием функционального белка, отдельные его цепи называются субъединицами. Расположение этих субъединиц и есть четвертичная структура. Субъединицы в таких белках чаще всего неполярны, поэтому они не связаны химически и отвечают за отдельные виды деятельности. Прочность четвертичной структуры обеспечивается взаимодействием слабых межмолекулярных сил.

Четвертичная структура характерна для белка гемоглобина. Вспомните, что гемоглобин состоит из двух α-цепей и двух β-цепей, а ещё в его состав входит небелковый компонент – гем.

Субъединицы располагаются в их окончательной четвертичной структуре. Это конечная структура некоторых, но не всех белков. У протеинов, которые состоят только из одной полипептидной цепи, например у фермента лизоцима, конечной структурой является третичная.

Мотивы и домены – структурные элементы белков

Ручное определение последовательности аминокислот в белке – трудоёмкая работа. Эту ситуацию изменило открытие способности хранения информации о белке молекулой ДНК. Первоначально геном человека был расшифрован вручную. Появление технологий следующего поколения привело к заметному ускорению секвенирования.

Сегодня расшифрованы более 40 000 бактериальных геномов и почти 8 000 геномов эукариот, в том числе 80 последовательностей генов млекопитающих. Так как состав ДНК имеет непосредственное отношение к последовательности аминокислот в белках, у биологов теперь есть огромная база данных строения протеинов.

Новая информация заставила задуматься о логике генетического кода и основных закономерностях структуры белка. Исследователи до сих пор рассматривают иерархическую систему из четырёх уровней как важную, но в лексикон биологов вошли и новые термины: мотив укладки и белковый домен.

Мотив укладки белковых молекул

Когда биологи обнаружили третичную структуру белка (ещё более трудоёмкая работа, чем определение последовательности аминокислот в цепи), они заметили сходные элементы, расположенные в непохожих белках. Подобные структуры называются мотивами, а иногда «сверхсекундными структурами». Термин «мотив» заимствован из искусства и относится к тематическому повторяющемуся элементу в музыке или дизайне.

Один общий мотив β-α-β образует так называемую «складку Россмана» у большого количества протеинов. Вторым часто встречающимся мотивом является β-баррель, который представляет собой β-лист, сложенный по кругу, чтобы сформировать трубку. Третий тип мотива – спираль-поворот-спираль, состоит из двух α-спиралей, разделённых изгибом. Его используют белки для связывания с молекулой ДНК.

Логику структуры мотивов укладки исследователи до сих пор не могут понять. Вероятно, если аминокислоты являются буквами в языке белков, то мотивы представляют собой повторяющиеся слова или фразы. Мотивы укладки помогли определить неизвестные функции белков, а база данных белковых мотивов используется для поиска новых неизвестных протеинов.

Мотивы укладки являются довольно консервативными и встречаются в белках, которые не имеют ни функциональных, ни эволюционных связей. Определение мотивов укладки лежит в основе физической, или рациональной классификации белков.

Белковые домены

Домены – это функциональные единицы в виде глобулы внутри более крупной структуры белков. Их можно рассматривать как субструктуры внутри третичной структуры белка. В языке белков это «абзацы». Большинство белков состоит из нескольких доменов, которые выполняют различные части функций протеинов.

Во многих структурах эти домены могут быть физически разделены. Например, так устроены факторы транскрипции – белки, которые связываются с ДНК и инициируют построение РНК по комплементарной ей ДНК. Было выяснено, что если ДНК-связывающие области поменять местами с факторами транскрипции, специфичность фактора может быть изменена без изменения его способности стимулировать транскрипцию. Эксперименты по замене доменов были проведены со многими факторами транскрипции, и они указывают, что активационные и ДНК-связывающие домены действуют отдельно.

Эти образования также могут помогать протеинам складываться. По мере того, как полипептидная цепь приобретает свою структуру, домены принимают правильную форму. Это действие может быть продемонстрировано экспериментально. Искусственное продуцирование фрагмента полипептида, который образует домен в интактном белке, показывает, что фрагмент складывается, чтобы сформировать такую же структуру, как у прототипа.

Процесс складывания, белки-шапероны

Первоначально биохимики думали, что новоиспечённые белки сворачиваются спонтанно, пробуя различные конфигурации, как гидрофобные взаимодействия с водой толкают неполярные аминокислоты внутрь белков до тех пор, пока не будет достигнута их окончательная структура. Оказалось, что эта точка зрения слишком проста. Цепи протеинов могут быть сложены многими способами, поэтому пробы и ошибки заняли бы слишком много времени. По мере того как первичная цепь складывается, приобретая финальную структуру, неполярные «липкие» внутренние участки во время промежуточных стадий обнажаются. Если эти промежуточные формы поместить в пробирку со средой, идентичной той, что внутри клетки, они прилипают к другим, и нежелательные белки-партнёры образуют клейкую массу.

Как клетки избегают того, чтобы их белки слипались в массу? Ответ на вопрос появился во время изучения необычных мутаций, которые спасают бактериальные клетки от размножения внутри них вирусов. При этом белки вирусов, произведённые внутри клетки, не могут сложиться как следует. Дальнейшее исследование помогло выяснить, что клетки содержат белки-шапероны, помогающие другим белкам складываться правильно.

Свёртывание белков

В настоящее время молекулярные биологи выявили массу белков, действующих как шапероны. Это большой класс полимеров, который можно разделить на подклассы. Представители шаперонов были найдены в каждом исследуемом организме. Некоторые из них, называемые тепловыми шоковыми белками, вырабатывается в ответ на повышение температуры тела. Высокие температуры служат фактором денатурации белков, шоковые белки-шопероны помогают белкам правильно сворачиваться и в такой ситуации.

Один из хорошо изученных классов этих белков, названных шаперонинами, был изучен у кишечной палочки (Escherichia coli). У мутантов при инактивации шаперонинов 30% бактериального белка не складывались должным образом. Шаперонины собираются в комплекс, напоминающий цилиндрический контейнер. Белки могут заходить в этот контейнер, и даже неправильно сложенные молекулы складываются там заново.

Исследователи склонны думать о белках как о фиксированных структурах, но это не относится к шаперонинам. Их гибкость поразительна. Видимо, это нужно им для выполнения своих функций. Клетки используют эти белки для складывания некоторых молекул протеинов и восстановления их неправильной структуры.

Денатурация инактивирует белки

Еще одной важной особенностью белков является то, что они проявляют свою активность лишь в узких температурных рамках и в определённом диапазоне кислотности среды.

Если условия, окружающие белок, изменяются, то он может частично потерять свою структуру или полностью развернуться. Этот процесс называется денатурацией. Белки могут быть денатурированы, когда рН, температура или ионная концентрация окружающего раствора изменена. Денатурация происходит вследствие разрыва водородных, ионных, дисульфидных и других связей, стабилизирующих пространственную структуру белковых молекул. При этом может утрачиваться их четвертичная, третичная и даже вторичная структуры.

Денатурированные белки как правило биологически неактивны. Это особенно значимо в отношении ферментов: так как почти каждая химическая реакция происходит при их помощи, жизненно важно, чтобы они функционировали нормально.

До появления морозильников и холодильников единственным способом предохранения продуктов от размножения в них микроорганизмов было хранение их внутри раствора, содержащего высокую концентрацию соли или уксуса, которые денатурировали ферменты микроорганизмов и предотвращали их рост.

Большинство ферментов функционирует в очень узком диапазоне условий окружающей среды. У каждого энзима этот диапазон специфичен. Ферменты крови, которые работают при рН около 7,4, быстро денатурируют в кислой среде желудка. И наоборот, протеолитические ферменты желудка, работающие при рН=2 или менее, разбираются в основной среде крови. Аналогично у организмов, живущих вблизи океанических гидротермальных источников, есть ферменты, которые хорошо работают только в экстремальных температурах (до 100°С). Эти организмы не могут выжить в более прохладных водах, потому что их энзимы не функционируют должным образом при относительно низких температурах.

Если нормальные показатели окружающего раствора восстанавливаются, небольшой белок, не потерявший первичной структуры, может восстановиться. Этот процесс называется ренатурацией, он происходит благодаря взаимодействию неполярных аминокислот и воды. Первоначально этот процесс был установлен для энзима рибонуклеазы, его ренатурация привела к выводу, что первичная структура определяет третичную структуру белка. Более сложные белки редко складываются вновь из-за их сложной окончательной структуры. Их денатурация носит необратимый характер.

Важно отличать денатурацию от диссоциации. Субъединицы белков с четвертичной структурой могут быть диссоциированы (разделены) без потери своей индивидуальной третичной структуры. Например, молекула гемоглобина может диссоциировать на 4 молекулы (2 α-глобина и 2 β-глобина) без денатурации свёрнутых глобиновых белков. Они легко восстанавливают свою четвертичную структуру из четырёх субъединиц.

Продукты содержащие больше всего белка

Суточная норма употребления белка

Для женщин она составляет один грамм на каждый килограмм собственного веса. И если представительница прекрасного пола весит 60 килограмм, ей необходимо 60 грамм белка. Количество увеличивается до 1,2 грамма, когда посещают спортивный зал.

Мужчины, которые не занимаются спортом, должны употреблять 1,2 грамма белка на каждый килограмм своей массы. Это количество увеличивается, если речь идет об активном образе жизни, подразумевающем посещение тренажерного зала.

Обеспечить организм требуемым количеством белка в течение суток позволяет знание того, какие продукты богаты этим важным для человека соединением.

Список богатых белком продуктов

10 продуктов с наибольшим содержанием белка

• Мясо птицы – от 17 до 22 грамм (на 100 грамм продукта)
• Мясо – от 15 до 20 грамм
• Рыба — от 14 до 20 грамм
• Морепродукты – от 15 до 18 грамм
• Бобовые – от 20 до 25 грамм
• Орехи – от 15 до 30 грамм.
• Яйца – 12 грамм
• Твердый сыр – от 25 до 27 грамм
• Творог – от 14 до 18 грамм
• Крупы – от 8 до 12 грамм

Белки мяса таблица

Продукт питанияБелок (в граммах)

Курица	20,8
Индейка	21,6
Говядина	18,9
Свинина	11,4-16,4
Баранина	16,3
Колбаса вареная	10,1-13,7
Колбаса копченая	16,2-28,2

Белки рыбы и морепродуктов

Продукт питанияБелок (в граммах)

Кальмар	18,0
Краб	16,0
Креветки	18,0
Скумбрия	18,0
Камбала	16,1
Горбуша	21,0
Мойва	13,4
Сельдь	17,7
Судак	19,0
Треска	17,5
Осетр	16,4
Лещ	17,1
Минтай	15,9
Семга	20,8
Рыбные консервы в масле	17,4-20,7
Рыбные консервы в томате	12,8-19,7
Рыбные консервы в собственном соку	20,9-28,7

Молочные белки

Продукт питанияБелок (в граммах)

Молоко	2,8
Кефир	2,8-3,0
Сметана	2,8-3,0
Йогурт	5,0
Сливки	2,8-3,0
Сыр	23,4-26,8
Творог	14,0-18,0

Крупы

Продукт питанияБелок (в граммах)

Овсяная	11,0
Гречневая	10,8
Рисовая	7,0
Пшенная	11,5
Перловая	9,3
Манная	11,3
Геркулесовая	13,1

Приводимые данные в таблицах представляют собой абсолютную величину, но процент усвоения белка организмом не у всех достигает стопроцентной отметки.

Таблица усвояемости белка

Источник белкаКоэффициент усвояемости

Молоко	100%
Изолированный соевый белок Супро	100%
Говядина	92%
Рыба	92%
Другой изолированный соевый белок	92%
Мясо птицы механической обвалки	70%
Фасоль консервированная	68%
Овес	57%
Рис	54%
Арахис	42%
Кукуруза	42%
Пшеничная клейковина	27%

Чтобы найти, сколько белка поступает в организм, к приведенному выше вычислению прибавляют 50%, что составит 90 грамм, то есть 65х1+50%.

Распределение белка в течение суток

Происходит по двум основным схемам:

Первая. Предполагает распределение пищи с высоким содержанием белка на пять порций, которые съедают в течение дня.

Вторая. На завтрак и ужин съедают по 20%, а на обед — 45% белка. Остальная суточная норма распределяется по 5% на перекусы, после главных приемов пищи.

Независимо от выбранной схемы, следует учитывать то, что каждая порция должна быть не более 300-350 г. Главное, подобрать для себя продукты, которые больше всего по вкусу.

Аминокислоты, содержащиеся в белке

Заменимые способны синтезироваться самим организмом, но поступление их извне никогда не бывает лишним. Особенно при активном образе жизни и больших физических нагрузках.

Важны все без исключения, наиболее популярные из них:

Аланин.
Стимулирует обмен углеводов, способствует выведению токсинов. Ответственный за «чистоту». Высокое содержание в мясе, рыбе, молочной продукции.

Аргинин.
Необходим для сокращения любых мышц, здоровой кожи, хрящей и суставов. Обеспечивает сжигание жира и работу иммунной системы. Есть в любом мясе, молоке, любых орехах, желатине.

Аспарагиновая кислота.
Обеспечивает энергобаланс. Улучшает функционал ЦНС. Хорошо пополняют энергетический ресурс блюда из говядины и курицы, молоко, тростниковый сахар. Содержится в картофеле, орехах, крупах.

Гистидин.
Главный «строитель» тела, трансформируется в гистамин и гемоглобин. Быстро заживляет раны, отвечает за механизмы роста. Относительно много в молоке, злаковых и любом мясе.

Серин.
Нейромедиатор, незаменим для четкой работы головного мозга и ЦНС. Есть в арахисе, мясе, злаках, сое.

При полноценном питании и правильном образе жизни в организме появятся все аминокислоты для синтеза «кубиков» и моделирования здоровья, красоты и долголетия.

Примерное дневное меню

К завтраку можно подать постный кусочек мяса, белковый (протеиновый) коктейль, целое яйцо или белок, йогурт греческий.

На ужин и обед отлично подойдет тофу, мясо индейки, куриные грудка и колбаса, постный фарш из говядины, лосось, креветки, тунец и треска.

В качестве перекуса можно покушать очищенные семечки, выпить протеиновый коктейль, съесть орехи, что-либо из бобовых.

ЛУЧШИЕ БЕЛКОВЫЕ ПРОДУКТЫ Watch this video on YouTube

Игорь 31 мая 2017

К чему приводит недостаток белка в организме

1. Частые инфекционные заболевания, ослабление иммунной системы.
2. Стрессы и состояние беспокойства.
3. Старение и замедление всех обменных процессов.
4.  Побочный эффект от применения отдельных медпрепаратов.
5. Сбои в работе ЖКТ.
6. Травмы.
7. Питание на основе фаст-фуда, продуктов быстрого приготовления, полуфабрикатов низкого качества.

Дефицит какой-то одной аминокислоты прекратит выработку определенного белка. Организм устроен по принципу «заполнения пустот», поэтому недостающие аминокислоты будут извлекаться из состава других белков. Такое «перестроение» нарушает работу органов, мышц, сердца, мозга и впоследствии провоцирует заболевание.

Белковый дефицит у детей тормозит рост, вызывает физические и умственные недостатки.
Развитие анемии, появление кожных заболеваний, патологии костной и мышечной тканей – далеко не полный перечень болезней. Тяжелая белковая дистрофия может закончиться маразмом и квашиоркором (вид тяжёлой дистрофии на фоне недостатка белков).

Когда белок вредит организму

• избыточного приема;
• хронических заболеваний печени, почек, сердца и сосудов.

Переизбыток случается не часто из-за неполного усвоения вещества организмом. Встречается у желающих увеличить мышцы в кратчайшие сроки без соблюдения рекомендаций тренеров и диетологов.

К проблемам «лишнего» приема относят:

Почечную недостаточность. Чрезмерное количество белка перегружает органы, нарушая их естественную работу. «Фильтр» не справляется с нагрузкой, появляются заболевания почек.

Заболевания печени. Лишний белок накапливает аммиак в крови, который ухудшает состояние печени.

Развитие атеросклероза. Большинство продуктов животного происхождения, помимо полезных веществ, имеют в составе вредоносные жир и холестерин.

Людям, страдающим патологией печени, почек, сердечно-сосудистой и пищеварительной систем следует ограничить прием белка.

Забота о собственном здоровье воздается сторицей тем, кто о нем беспокоится. Чтобы избежать тяжелых последствий, нужно помнить о потребности организма в восстановлении. Полноценный отдых, питание, посещение специалистов продлят молодость, здоровье и жизнь.

Белковая пища для похудения: список продуктов и рецепты

Что такое белки

Из курса школьной биологии можно вспомнить, что белки — это высокомолекулярные органические вещества. Их основу составляют аминокислоты, соединённые между собой пептидными связями. Всего в состав белков входит 20 аминокислот. Как из 33 букв нашего алфавита мы можем составить неимоверное количество разных слов, так и из 20 аминокислот — невероятное множество белков. В нашем организме их насчитывается порядка 100 000.

Значение для организма

Белки выполняют разнообразные функции:

• Структурная (фибрин, коллаген) – белок – основа для построения тканей и органов.
• Энергетическая (проламин) — энергия, выделяемая при расщеплении белков.
• Сигнальная (гликопротеиды) – протеины клеточных мембран распознают вещества, поступающие извне.
• Сократительная (миозин) – обеспечивают двигательную активность.
• Резервная – запасают питательные вещества.
• Транспортная (гемоглобин) – участвуют в совершении газообмена.
• Регуляторная (гормональные) – регулируют химические, физиологические процессы.
• Каталитическая (энзимы) – ускоряют химические процессы.

Этот список функций дает понять, что роль протеинов для организма, конечно, велика.

Недостаток

На сегодняшний день недостаток белков — актуальная проблема для многих людей. Одних она настигает при избавлении от лишнего веса, других — при вегетарианстве, а третьих — из-за заболеваний пищеварительной и эндокринной систем. Лёгкая степень дефицита белков часто не проявляется клинически, поэтому в суматохе дней мы редко связываем быструю утомляемость со снижением концентрации белков в крови.

Последствия недостатка белковой пищи довольно печальны: у детей замедляется рост и умственное развитие, взрослые страдают печёночной недостаточностью, гормональными и репродуктивными нарушениями, а также заметно сбоит иммунная система.

При ухудшении самочувствия обратитесь к специалистам, сдайте необходимые анализы и получите адекватное лечение. А для восполнения белка в рационе добавьте следующие продукты:

• нежирную говядину;
• бобовые, орехи;
• молочную продукцию, яйца.

Переизбыток

В отличие от жиров и углеводов, белок не способен накапливаться в избыточном количестве. Его излишки выводятся с помощью почек. Поэтому чрезмерное потребление белка негативно сказывается на их состоянии.

Быстрые и медленные белки

Белки принято делить на быстрые и медленные. Подобное разделение связано с разной скоростью их расщепления и усвоения. Оба вида в одинаковой степени важны для полноценной жизнедеятельности организма.

Медленные

Из названия понятно, что скорость усвоения этих протеинов достаточно низкая. Чтобы полностью их переработать, уходит примерно от пяти до восьми часов. Зачем они нужны? Они помогают организму справляться с чувством голода длительное время, обеспечивая его большим запасом энергии. Медленные протеины полезны тем, кто стремится похудеть.

Наилучшим образом такие протеины работают, если употреблять их в вечернее время. За время ночного сна они 100% переработаются полностью. А ещё такой подход поможет справиться с возможным необузданным желанием съесть что-нибудь вкусное и жутко калорийное.

Быстрые

В отличие от медленных, быстрые белки обладают повышенной скоростью переваривания и усвоения: всего несколько часов. Кому они нужны? Конечно же, спортсменам и людям, занимающимся тяжёлой физической работой.

Диетологи советуют употреблять их непосредственно перед тренировкой и спустя час после нее.

Опасные свойства белков и предостережения

Признаки нехватки белка в организме

• Слабость, нехватка энергии. Потеря работоспособности.
• Снижение либидо. При медицинских исследованиях может обнаружиться нехватка некоторых половых гормонов.
• Низкая сопротивляемость различным инфекциям.
• Нарушение функций печени, нервной и кровеносной системы, функционирования кишечника, поджелудочной железы, обменных процессов.
• Развивается атрофия мышц, замедляется рост и развитие организма у детей.

Признаки избытка белка в организме

• Хрупкость костной системы, возникающая в результате закисления организма, которая приводит к вымыванию кальция из костей.
• Нарушение водного баланса в организме, что также может привести к отекам, и неусваиваемости витаминов.
• Развитие подагры, которую в старину называли «болезнью богатых людей», также является прямым следствием избытка белка в организме.
• Избыточный вес также может стать следствием неумеренного потребления белков. Это связано с деятельностью печени, которая лишний для организма белок преобразовывает в жировую ткань.
• Рак кишечника, по утверждению некоторых научных источников, может стать следствием повышенного содержания пуринов в пище.

Факторы, влияющие на содержание белка в организме

Состав и количество пищи. Так как незаменимые аминокислоты организм не может синтезировать самостоятельно.

Возраст. Известно, что в детском возрасте количество белка, необходимого для роста и развития организма, более чем в 2 раза превышает потребность в белке человека средних лет! В пожилом возрасте все обменные процессы протекают гораздо медленнее, а, следовательно, потребность организма в белках существенно сокращается.

Физический труд и профессиональный спорт. Для поддержания тонуса и работоспособности спортсменам и людям, занимающимся интенсивным физическим трудом, требуется увеличенная в 2 раза норма потребления белка, так как в их организме очень интенсивно проходят все обменные процессы.

Белковая пища для здоровья

Как мы уже говорили, существуют 2 большие группы белков: белки, являющиеся источниками заменимых и незаменимых аминокислот. Незаменимых аминокислот всего 9: треонин, метионин, триптофан, лизин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, валин. Именно в этих аминокислотах особо нуждается наш организм, так как усваиваются они только из пищи.

В современной диетологии существует такое понятие, как полный и неполный белок. Белковая пища, содержащая все незаменимые аминокислоты, называется полным белком, неполным белком считается пища, содержащая лишь некоторые из незаменимых аминокислот.

К продуктам, содержащим полноценный высококачественный белок, относятся мясные, молочные продукты, морепродукты и соя. Пальма первенства в списке таких продуктов принадлежит яйцам, которые по медицинским критериям считаются золотым стандартом полноценного белка.

Неполноценный белок чаще всего содержится в орехах, различных семенах, хлебных злаках, овощах, бобовых, некоторых фруктах.

Сочетая в одном приеме пищи продукты, содержащие неполноценный белок с полноценным, можно добиться максимального усвоения неполноценного белка. Для этого достаточно включить в свой рацион лишь небольшое количество продуктов животного происхождения, и польза для организма будет существенной.

Белок и вегетарианство

Некоторые люди по своим морально-этическим убеждениям, полностью исключили мясные продукты из своего рациона. Наиболее известные из них – Ричард Гир, звезда «Голубой лагуны» Брук Шилдс, великолепная Памела Андерсон, а также непревзойденный российский юморист Михаил Задорнов.

Однако, для того, чтобы организм не чувствовал себя обделенным, необходима полноценная замена рыбе и мясу. Тем, кто употребляет молоко, творог, яйца, конечно же, легче. Тем же, кто полностью отказался от животных белков, приходится проявлять большую изобретательность, чтобы организм не страдал от недостатка белка. Особенно это касается детского быстрорастущего организма, который при недостатке аминокислот способен притормозить рост и нормальное развитие.

Благодаря определенным исследованиям, связанным с изучением усвоения растительного белка организмом, стало известно, что определенные сочетания такого белка могут обеспечить организм полным набором незаменимых аминокислот. Вот эти сочетания: грибы–злаки; грибы–орехи; бобовые–злаки; бобовые–орехи, а также разные виды бобовых, сочетающиеся в одном приеме пищи.

Но это всего лишь только теория и пройдет время, прежде чем она будет полностью подтверждена либо опровергнута.

Среди растительных белковых продуктов, звание «чемпиона» по содержанию белка достается сое. В 100 граммах сои содержится более 30% полноценного белка. Японский суп «мисо», соевое мясо и соевый соус – это далеко не все деликатесы, которые готовят из этого удивительного продукта. Грибы, чечевица, фасоль и горох содержат в 100 граммах от 28 до 25% неполноценного белка.

Авокадо сравнимо по содержанию белка со свежим коровьем молоком (в нем содержится около 14% белкового вещества). Кроме того, фрукт содержит полиненасыщенные жирные кислоты Омега-6 и пищевые волокна. Орехи, гречка, брюссельская и цветная капуста, а также шпинат и спаржа завершают наш далеко не полный список продуктов, богатых растительным белком.

Белки в борьбе за стройность и красоту

Для желающих оставаться всегда подтянутыми и красивыми, диетологи рекомендуют придерживаться определенной схемы питания до и после тренировок:

1. 1 Для того, чтобы нарастить мышечную массу и приобрести спортивную фигуру рекомендуется есть белковую пищу за час до тренировки. Например, половину тарелки творога или другой кисломолочный продукт, куриную грудку или индюшку с рисом, рыбу с салатом, омлет с овсянкой.
2. 2 Для обретения спортивной фигуры, есть разрешается уже через 20 минут после тренировки. Притом, употреблять следует белковую и углеводистую пищу, но никак не жиры.
3. 3 Если цель тренировки – обрести стройность и изящество, без наращивания мышечной массы, тогда белковую пищу следует употреблять не ранее, чем через 2 часа после окончания занятий. Перед тренировкой не есть белки в течение 5 часов вообще. Последний прием пищи (углеводы) за 2 часа до занятий.
4. 4 А теперь насчет поддержания правильного метаболизма в организме. По утверждению диетологов, белки рекомендуется употреблять во второй половине дня. Они сохраняют длительное время чувство сытости, а это является отличной профилактикой обильных ночных трапез.
5. 5 Красивая кожа, пышные и блестящие волосы, крепкие ногти – результат деятельности достаточного количества незаменимых аминокислот в рационе питания, действующих совместно с витаминами и микроэлементами.

Как их сочетать

Правильное сочетание обоих видов протеинов необходимо для хорошего пищеварения. В этом плане неплохо работает совместный приём яичного белка и кукурузной крупы, фасоли, пшеничной муки и варёной картошки. Отлично усваиваются блюда, приготовленные из молока и ржи, сои и пшена. Медленные и быстрые протеины в равной степени важны тем, кто хочет похудеть, и тем, кто желает набрать вес. Однако положительное влияние они окажут на людей обеих категорий только при соблюдении суточной нормы, о которой мы сейчас и поговорим.

Полезные свойства белка и его влияние на организм

В зависимости от своей специализации белки выполняют в организме различные функции. Транспортные белки, например, занимаются доставкой витаминов, жира и минералов ко всем клеткам организма. Белки-катализаторы ускоряют различные химические процессы, происходящие в организме. Также существуют белки, которые борются с различными инфекциями, являясь антителами к различным заболеваниям. Кроме того, белки являются источниками важных аминокислот, которые необходимы как строительный материал для новых клеток и укрепления уже имеющихся.

Взаимодействие с эсенциальными элементами

Все в природе взаимосвязано, и также все взаимодействует в нашем организме. Белки, как часть всеобщей экосистемы, взаимодействуют с другими элементами нашего организма – витаминами, жирами и углеводами. Мало того, помимо простого взаимодействия, белки участвуют также в трансформации одного вещества в другое.

Что касается витаминов, то на каждый грамм потребленного белка, необходимо употребить 1 мг витамина С. При недостатке витамина С, будет усвоено только то количество белка, на которое хватит содержащегося в организме витамина.

Заключение

Белки необходимы человеку для здоровья и нормального самочувствия. Они насыщают надолго, очищают организм, формируют мышечный рельеф.

Их передозировка исключена, поэтому высчитывать количество белка в продукте до грамма не обязательно. Достаточно знать порядок цифр и перечень продуктов. Этот список обширен, поэтому меню легко составить по личному вкусу или состоянию здоровья.